kataliza

Plik kataliza odpowiada redukcji energii aktywacji wymaganej do reakcji chemicznych i biologicznych. Katalityczne zmniejszenie ilości wymaganej energii jest możliwe dzięki katalizatorowi, który odpowiada enzymowi w biologii. W chorobach enzymatycznych właściwości katalityczne enzymów mogą być osłabione lub nawet zniesione.

Co to jest kataliza?

Enzymy mają specjalne zadania w organizmie człowieka. Choć funkcja poszczególnych enzymów może być różna, w zasadzie wszystkie mają to samo zadanie i mają podobne właściwości, aby wypełnić to zadanie. Głównym zadaniem wszystkich enzymów jest kataliza. Dlatego biochemia mówi, że mają właściwości katalityczne.

Dosłownie przetłumaczone, kataliza oznacza „rozpuszczanie”. Przedmiotem katalizy jest energia aktywacji. Jako taka, chemia opisuje ilość energii, która jest absolutnie niezbędna w układzie reakcyjnym do reakcji chemicznej obu partnerów reakcji. Katalizatory są stosowane w celu zmniejszenia energii aktywacji, a tym samym umożliwiają obu reagentom reagowanie w układzie reakcyjnym nawet przy niskich energiach. W układach reakcji biologicznych enzymy o właściwościach katalitycznych zmniejszają energię aktywacji pewnej reakcji chemicznej i odpowiednio działają jako katalizatory chemiczne.

W kontekście katalizy z jednej strony zwiększa się prawdopodobieństwo pomyślnego przebiegu reakcji, az drugiej strony niekiedy zwiększa się szybkość reakcji. Przesunięcie równowagi chemicznej nie zachodzi w kontekście katalizy.

Chemia odróżnia katalizę homogeniczną od katalizy heterogenicznej. Biokataliza nie odpowiada ani jednej, ani drugiej formie. Jest to niezależna forma katalizy.

Funkcja i zadanie

Biokataliza to kontrola, wdrażanie lub przyspieszanie reakcji chemicznych w środowisku biologicznym. Enzymy pełnią w tym procesie rolę biologicznych katalizatorów. Każdy enzym składa się głównie z białek, z których niektóre są związane z kofaktorem. Prawie wszystkie reakcje biochemiczne w organizmach żywych mają katalizator enzymatyczny.

Biokataliza jest wdrażana w biotechnologii przy użyciu izolowanych lub żywych enzymów. Przykład biokatalizy można znaleźć w browarach piwnych, gdzie procesy biokatalityczne realizowane są z wykorzystaniem bakterii, grzybów czy drożdży. Przemysł farmaceutyczny wykorzystuje biokatalizę do uzyskiwania niewykonalnych w innym przypadku reakcji.

W ludzkim ciele nieustannie zachodzi kataliza, w której enzymy przyspieszają określone reakcje. Enzymy są na przykład istotne dla metabolizmu organizmów i w znacznym stopniu kontrolują reakcje biochemiczne w procesach metabolicznych. Na przykład kontrolują trawienie, ale biorą również udział w transkrypcji i replikacji DNA w postaci polimeraz.

Większość wszystkich reakcji biochemicznych zachodziłaby w żywym organizmie bez enzymów w pomijalnie wolnym tempie. Enzymy przyspieszają osiągnięcie równowagi chemicznej, nie zmieniając niczego w równowadze.

Enzym ma aktywność katalityczną, ponieważ może obniżyć energię aktywacji w reakcjach chemicznych. Energia ta odpowiada ilości energii, którą należy zastosować z wyprzedzeniem, aby zainicjować reakcję. Podczas reakcji podłoże przechodzi w niekorzystne energetycznie stany przejściowe. Energia aktywacji wymusza na podłożu przejście w stan przejściowy. Katalityczne działanie enzymów zachodzi w tym momencie reakcji poprzez stabilizację stanu przejściowego substratu poprzez oddziaływania niekowalencyjne. W ten sposób potrzeba znacznie mniej energii, aby przekształcić podłoże w stan przejściowy. Z tego powodu substrat przekształca się w produkt końcowy reakcji z większą szybkością. Dzięki tym funkcjom katalitycznym enzymy są uważane za elementy wyrównujące ścieżkę dla każdego produktu reakcji biochemicznej.

Choroby i dolegliwości

Jeśli enzymy mutują lub przestają pełnić swoją rolę katalityczną z innych powodów, ma to poważne konsekwencje zdrowotne. Grupa chorobowa chorób metabolicznych obejmuje różne zaburzenia z obszaru średnio eksploatowanego metabolizmu. Takie zaburzenia są wrodzone lub nabyte.

Choroby metaboliczne są bardzo zróżnicowane pod względem zasięgu i rozprzestrzeniania się. Również klinicznie manifestują się bardzo niejednorodnie. Pokrewnym zaburzeniem jest na przykład szeroko rozpowszechniona cukrzyca. Jednak znacznie rzadsze choroby dziedziczne o śmiertelnym przebiegu również należą do tej grupy chorób. Osteopenię i wynikającą z niej osteoporozę można również przypisać chorobom metabolicznym.

Większość chorób wrodzonych z nadrzędnej grupy chorób metabolicznych ma związek z defektami genetycznymi różnych enzymów. W zależności od enzymu, jego funkcji katalitycznej i produktu reakcji, defekty enzymatyczne lub niedobory enzymów mogą na przykład spowodować uszkodzenie narządów.

Choroba Gauchera jest stosunkowo rzadką i dziedziczną chorobą metaboliczną. W kontekście tej choroby dotkniętym enzymem jest glukocerebrozydaza lub glukocerebrozydaza. Enzym ten rozkłada starzejące się składniki błony komórkowej zdrowego organizmu. Choroba Gauchera ma niedobór tego ważnego enzymu. Jeśli enzym nie wykazuje wystarczającej aktywności, dochodzi do odkładania się składników błony w lizosomach. Do tej pory udokumentowano ponad 200 mutacji enzymu w kontekście choroby Gauchera. Stopień pozostałej aktywności enzymatycznej zależy od mutacji genu kodującego w indywidualnym przypadku. Choroba może na przykład spowodować całkowitą awarię enzymu. Jednak można sobie wyobrazić również funkcjonalnie słabe zmniejszenie aktywności enzymatycznej. Większość pacjentów z tą chorobą wykazuje objawy zarówno narządów wewnętrznych, jak i układu nerwowego.